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Gruppo prostetico

Che cosa è un gruppo prostetico?

Un gruppo prostetico è una molecola di natura non proteica strettamente legata a una proteina, in genere un enzima.

I gruppi prostetici appartengono alla classe dei cofattori, i quali sono molecole che permettono agli enzimi di eseguire le proprie funzioni.

I cofattori possono essere ioni oppure molecole organiche. I cofattori costituiti da molecole organiche sono definiti coenzimi.

I coenzimi, a loro volta, si dividono in cosubstrati e gruppi prostetici, in base alla modalità con cui interagiscono con gli enzimi.

I gruppi prostetici si legano all’enzima in maniera stabile, per mezzo di legami covalenti oppure di coordinazione, al contrario dei cosubstrati che vi si legano in maniera transitoria.

Quindi, i gruppi prostetici restano legati agli enzimi in maniera permanente e non se ne distaccano neppure nel caso in cui l’enzima non debba svolgere la propria attività catalitica, mentre i cosubstrati si legano solamente al momento della catalisi.

L’enzima, in assenza del gruppo prostetico, non può svolgere le sue funzioni e prende il nome di apoenzima o apoproteina.

Con il legame tra gruppo prostetico ed enzima, si forma la proteina funzionale, che viene chiamata  oloenzima.

Reazioni dei gruppi prostetici

I gruppi prostetici partecipano a numerose reazioni biochimiche e, in particolare, sono coinvolte in:

  • Reazioni di ossidoriduzione:
  • Trasferimento di elettroni.
  • Trasferimento di protoni.
  • Reazioni di trasferimento di gruppi chimici:
  • Transamminazione (trasferimento di gruppi amminici).
  • Carbossilazione (aggiunta di una molecola di anidride carbonica).
  • Decarbossilazione (perdita di una molecola di anidride carbonica).
  • Transacilazione (trasferimento di gruppi acile).
  • Trasferimento di gruppi metile.
  • Trasferimento di gruppi fosfato.
  • Isomerizzazioni.

Esempi di gruppi prostetici

I gruppi prostetici più comuni sono:

1) Eme (o ematina).

Questa molecola ha una struttura ad anello, la protoporfirina, legata a un atomo di ferro, nello stato di ossidazione +2.

Più precisamente essa presenta 4 anelli pirrolici legati per mezzo di ponti metinici.

L’atomo di ferro lega i 4 atomi di azoto pirrolici e forma altri 2 legami.

L’eme entra nella costituzione di emoglobina e mioglobina (che non sono propriamente degli enzimi), le proteine deputate al trasporto e al rilascio di ossigeno nell’organismo, ed è un costituente dei citocromi, che sono enzimi con la funzione di trasportare elettroni, coinvolti nella produzione di energia (sono i costituenti della catena di trasporto elettronica) e nel metabolismo dei farmaci.

Struttura dell’eme

Struttura dell’eme.

2) FAD (flavina adenina dinucleotide)

Questa molecola è formata dal gruppo isoallosazinico (i 3 anelli condensati), il quale è legato al ribitolo, che, a sua volta, è collegato, per mezzo di due gruppi fosfato all’adenina (una base purinica).

La sua forma ossidata è chiamata FAD, quella ridotta FADH2.

Il FAD è coinvolto in reazioni ossidoriduttive, in cui si verifica il trasferimento di 1 o 2 elettroni.

In particolare, esso entra, come i citocromi, nel processo della catena di trasporto di elettroni.

Inoltre, è coinvolto nel ciclo di Krebs, dove contribuisce all’ossidazione dei substrati.

Struttura del FAD

Struttura del FAD.

3) Biotina

La biotina è costituita da 2 anelli condensati: l’anello imidazolidinonico e l’anello tiofenico, legato all’acido valerianico.

La biotina è coinvolta in diverse reazioni biochimiche fondamentali per la sintesi dei glucidi e dei lipidi.

In particolare, interviene nelle reazioni di carbossilazione catalizzate dagli enzimi della classe delle carbossilasi, a cui si lega per mezzo di un legame peptidico.

Struttura della biotina

Struttura della biotina.

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