chimica-online.it

Sintesi proteica

Come avviene la sintesi proteica

Vuoi sapere che cos'è la sintesi proteica?

Vuoi conoscere come avviene la sintesi proteica?

Se si continua con la lettura dell'articolo.

La sintesi proteica è il processo mediante il quale la cellula produce le proteine di cui necessita.

Tutte le proteine presenti infatti in una data cellula ma anche quelle depositate nel tessuto di appartenenza (ad esempio il collagene nel tessuto connettivo) sono prodotte ex novo nel citoplasma grazie alle istruzioni (codice genetico) contenute nei geni.

Il dogma centrale della Biologia ci dice che ad ogni gene corrisponde una proteina ed anche se le scoperte più recenti nel campo della biologia molecolare hanno scoperto geni non codificanti per proteine, il dogma è ritenuto ancora valido nel senso che ogni proteina sintetizzata a livello del citosol deriva da un gene che è stato trascritto in RNA nel nucleo.

L'RNA  (acido ribonucleico) è la molecola informazionale direttamente derivata dal gene costituito da un frammento di DNA (acido desossiribonucleico) che è in grado di lasciare il nucleo cellulare e di raggiungere il citosol dove, in associazione a speciali enzimi e ad una famiglia particolare di RNA, gli RNA ribosomiali, partecipa alla sintesi proteica.

La sintesi proteica è dunque il processo citosolico che consente di trasformare le informazioni del codice genetico, portate dalla sequenza di nucleotidi di cui l'RNA è costituito, in proteina.

Tutte le proteine sono polimeri (molecole grandi formate da monomeri ovvero piccole molecole semplici legate tra di loro a formare lunghe catene) di amminoacidi.

Gli amminoacidi sono le molecole semplici che unendosi tra di loro danno luogo alle proteine.

struttura della insulina

Schema rappresentativo della struttura dell'insulina, l'ormone umano che regola la concentrazione di glucosio nel sangue. Ogni sferetta rappresenta un amminoacido.

Il codice genetico racchiude l'informazione per la sequenza dei vari amminoacidi nella proteina che deve essere sintetizzata.

La sequenza proteica è fondamentale per l'ottenimento non solo di una proteina funzionante ma per ottenere proprio quella particolare proteina di cui la cellula necessita in un dato momento della sua vita.

Per capire questo concetto possiamo fare un esempio di questo genere, esistono 20 amminoacidi l'uno diverso dall'altro così come esistono una ventina di lettere nel nostro alfabeto, ebbene così come le lettere unite diversamente (per numero e per posizione) le une alle altre danno origine ad innumerevoli parole (di lingue diverse se pensiamo che l'alfabeto in uso nell'italiano è condiviso da altri idiomi come l'inglese, il francese e così via), allo stesso modo i 20 amminoacidi (abbreviato spesso con aa) originano innumerevoli proteine le une diverse dalle altre.

Possiamo dividere le proteine in alcune classi principali sulla base della loro funzione:

  • le proteine strutturali: ad esempio il collagene o l'elastina (costituenti dei tessuti connettivi);
  • gli enzimi: proteine in grado di fungere da catalizzatori di reazioni biochimiche;
  • ormoni: proteine in grado di trasferire un'informazione legata ad una funzione biologica lontana dal luogo in cui sono prodotti attraverso il plasma;
  • neurotrasmettitori: proteine in grado di trasferire un'informazione biologica tra due neuroni connessi tra loro o tra un neurone ed un'altra cellula come ad esempio una fibrocellula muscolare oppure una cellula endocrina (di una ghiandola che produce ormoni);
  • proteine informazionali come citochine, interleuchine attive nel sistema immune oppure peptidi (termine che indica una sequenza di amminoacidi più breve di una comune proteina) attivi a livello del sistema nervoso.

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi (o aminoacidi) sono molecole quaternarie costituite da carbonio, idrogeno, ossigeno ed azoto.

Sono così definiti poiché contengono un gruppo acido (acido carbossilico COOH) ed un gruppo basico (gruppo amminico NH2) nella loro struttura fondamentale.

Gli aa sono i costituenti delle proteine, ne esistono 20 tutti diversi tra di loro.

struttura amminoacido

Struttura comune degli amminoacidi: R indica il residuo chimico diverso per ogni molecola.

Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune rappresentata da un atomo di carbonio centrale (chirale in 19 dei 20 aa) legato a sinistra al gruppo amminico (per convezione sempre a sinistra in maniera da rappresentare gli enantiomeri levogiri presenti negli organismi viventi) e il gruppo carbossilico a destra, completano i 4 legami del carbonio un atomo di idrogeno ed un residuo o radicale (R) che è diverso per ogni molecola e giustifica l'esistenza di 20 aa diversi tra loro.

Sulla base delle caratteristiche chimiche dei residui R gli amminoacidi sono classificati in:

  • apolari;
  • polari non carichi;
  • polari carichi: sottodivisi in acidi e basici se nell'R contengono un secondo gruppo rispettivamente carbossilico oppure amminico.

Tutti gli amminoacidi sono molecole definite switterioni poiché possono comportarsi sia da base che da acido a seconda del pH nel quale si trovano, al pH citosolico sono neutri nella loro struttura comune dato che il gruppo carbossilico è dissociato (portando dunque una carica netta negativa) ed il gruppo amminico è protonato (portando dunque una carica netta positiva).

switterione amminoacido

Comportamento da zwitterione della struttura comune degli aa: a pH bassi cioè pH acidi (low) l'aa è carico positivamente, mentre a pH basici (high) è carico negativamente, a pH fisiologici è neutro.

La carica netta della struttura comune amminoacidica è quindi zero, vi sono aa carichi positivamente se possiedono un secondo gruppo amminico e dunque contengono 2 cariche positive ed una sola negativa e vi sono aa negativi se possiedo un secondo gruppo carbossilico dissociato e quindi hanno due cariche nette negative ed una sola positiva.

La sintesi proteica: i protagonisti

I protagonisti della sintesi proteica sono l'RNA definito messaggero (mRNA), poiché porta l'informazione dal nucleo al citosol, e i ribosomi.

Questi ultimi sono corpuscoli costituiti da proteine e molecole particolari di RNA dette ribosomiali (piccoli RNA trascritti nel nucleolo nucleare da geni specifici, indicati con rRNA).

Ogni ribosoma è costituito da due subunità: la maggiore identificata dal suo coefficiente di sedimentazione (S) come 60S e la minore di 40S. Il ribosoma completo risulta di 80S.

La subunità grande è costituita da circa 49 proteine e dagli rRNA: 5S, 28S e 5,8S. La subunità piccola è formata invece da circa 33 proteine e dall'rRNA 18S.

Nei procarioti i ribosomi sono più piccoli (il ribosoma completo ha coefficiente 70S): la subunità grande 50S è costituita da 34 proteine e da 2 rRNA: 5S e 23S. La subunità piccola procariote è composta da 21 proteine e dall'rRNA 16S.

Le due subunità si associano tra di loro a costituire il ribosoma completo solo al momento della sintesi proteica quando riconoscono e legano l'mRNA tra di loro.

ribosoma eucariota

Schema di un ribosoma eucariota con indicate le diverse molecole di rRNA costituenti le due subunità.

La sintesi proteica è quel processo le cui fasi analizzeremo di seguito, nel quale il messaggio dell'mRNA viene "tradotto" in linguaggio proteico per la produzione di una specifica proteina costituita da una ben definita sequenza di amminoacidi.

La sequenza di amminoacidi corretta è assicurata dai nucleotidi del messaggero che letti di 3 in 3 (codoni) definiscono quali amminoacidi devono essere legati tra loro.

Gli amminoacidi sono portati al ribosoma che sta scorrendo sull'mRNA da speciali molecole di RNA, dette transfer e indicate con la sigla tRNA.

Il tRNA è in grado alla sua estremità 3' di legare uno specifico amminoacido, esso possiede inoltre il cosiddetto anticodone: una sequenza di 3 nucleotidi complementare a quella del codone sul messaggero.

Esistono 61 tRNA per i 20 amminoacidi sulla base della degenerazione del codice genetico.

La specificità del tRNA è determinata per il suo amminoacido dalla sequenza dell'anticodone e il legame tra il tRNA e l'amminoacido è catalizzato da uno specifico enzima detto amminoacil-tRNA sintetasi.

Esistono 20 diversi enzimi: uno per ciascun amminoacido.

Le fasi della sintesi proteica

La prima fase è quella definita "inizio della traduzione" nella quale viene identificato il primo codone del messaggero che è sempre AUG ed identifica la metionina.

Oltre a questo segnale ne occorrono altri sul messaggero a monte del primo codone che servono per allinearlo nella corretta fase (frame) di lettura per ottenere il corretto polipeptide, si parla di sito di attacco del ribosoma a cui si lega la subunità minore grazie all'intervento anche di speciali proteine definite fattori di inizio.

Successivamente si lega la subunità maggiore che presenta al suo interno tre siti: P (polipeptide), A (amminoacido) ed il sito per l'uscita del polipeptide ultimato (E).

Comincia quindi la "fase di allungamento" della catena polipetidica (ovvero la proteina di nuova sintesi) che è costituita da tre passaggi distinti:

  • legame del tRNA (caricato del proprio amminoacido) al ribosoma;
  • formazione del legame peptidico ad opera di un enzima specifico detto peptidil transferasi;
  • movimento del ribosoma sull'mRNA in direzione 5'à3' di un codone (3 nucleotidi) per volta.

sintesi proteica

Schema della fase di allungamento della catena polipeptidica della sintesi proteica.

Il primo codone AUG si trova davanti al sito P del ribosoma ed un secondo tRNA portante il secondo amminoacido della proteina viene a posizionarsi nel sito A, si forma il legame peptidico tra l'amminoacido 1, la metionina ed il secondo amminoacido, il ribosoma scorre lungo il messaggero, il primo tRNA ormai vuoto esce dal ribosoma ed ora il secondo tRNA si trova nel sito P con agganciati i 2 amminoacidi.

Questa sequenza di eventi si ripete per tutta la fase di allungamento della catena di amminoacidi, un codone per volta il messaggero è letto e il suo messaggio tradotto in una sequenza di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici.

Quando il ribosoma incontra uno dei 3 codoni di stop (UAG, UAA oppure UGA) si ha la "fase di terminazione".

I codoni di stop non codificano per nessun amminoacido dunque non esistono per essi nella cellula tRNA con i relativi anticodoni dunque il sito A del ribosoma resta vuoto, questo è il segnale perché si leghino ad esso speciali proteine definite fattori di terminazione o di rilascio che danno il via ad una serie di eventi specifici per la fine della sintesi proteica.

Tali eventi sono in ordine:

  • il rilascio del polipeptide dal tRNA e dunque la sua fuoriuscita dal ribosoma catalizzata dall'enzima peptidil transferasi;
  • il rilascio del tRNA dal ribosoma;
  • la separazione delle due subunità del ribosoma e dunque dell'mRNA.

Ti lasciamo infine alcuni link che ti potrebbero interessare:

A cosa serva e qual è la struttura dell'ATP?

Che cos'è e a cosa serve l'apparato di Golgi?

Che cos'è e perchè è importante il processo di respirazione cellulare?

Studia con noi