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Lisozima

Struttura e funzioni del lisozima

Il lisozima è un enzima con proprietà batteriolitiche (lede la parete batterica di alcuni batteri Gram-positivi) in quanto produce l'idrolisi dei legami β-1-4-glucosidico tra la N-acetilglucosammina e l'acido N-acetilmuramico all'interno delle pareti delle cellule batteriche; esso idrolizza infine legami glucosidici simili in frammenti di chitina.

Fu identificato per la prima volta dal medico e biologo Sir Alexander Flemming (Darvel, 6 agosto 1881 – Londra, 11 marzo 1955) e in riconoscimento della sua attività enzimatica, la Commissione Internazionale per gli Enzimi gli ha assegnato il nome ufficiale di N-acetilmuramideglicanoidrolasi.

Si trova in concentrazioni elevate nel bianco d'uovo, ma enzimi con la stessa attività sono stati trovati anche in batteri, batteriofagi, piante e, nell'uomo, nei leucociti, nelle secrezioni nasali, nella saliva e nel liquido lacrimale.

Sequenza amminoacidica del lisozima dell'uovo di pollo

La sequenza amminoacidica completa per il lisozima dell'uovo di pollo, tra le più studiate, consiste di una singola catena polipeptidica di 129 residui amminoacidici.

Sequenza amminoacidica per il lisozima dell'uovo di pollo.

Esistono otto residui di cisteina, che costituiscono, nella molecola nativa, quattro legami disolfuro (e quattro molecole di cistina).

Cristallografia con i raggi X

La struttura tridimensionale del lisozima dell'uovo di pollo risulta ripiegata in una maniera tale che la maggior parte delle catene laterali costituite da residui amminoacidici idrofobi risultano all'interno della molecola, e quindi lontane dal contatto con il solvente acquoso, mentre la maggior parte dei gruppi polari risultano distribuiti alla superficie.

Un aspetto davvero unico del modello del lisozima dell'uovo di pollo consiste nella presenza di un lungo solco alla superficie della molecola; un inibitore trisaccaridico del lisozima (la tri-N-acetilglucosammina) si può legare in questo sito.

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