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Struttura quaternaria delle proteine

Qual è la struttura quaternaria di una proteina

Oltre alla struttura terziaria vi è un successivo livello di organizzazione delle proteine che, interagendo tra loro mediante legami chimici non covalenti, potenziano le loro funzionalità e vengono a costituire la struttura quaternaria.

I legami chimici coinvolti nella formazione della struttura quaternaria sono: i legami a idrogeno, le forze di Van der Waals e i legami ionici.

Le singole proteine che danno vita alla struttura quaternaria, possono essere tra loro uguali o diverse e costituiscono le cosiddette subunità della struttura quaternaria.

Ogni struttura quaternaria può essere costituita fino ad alcune decine di subunità che, aggregandosi tra loro, mantengono comunque inalterata la loro struttura terziaria.

Le subunità della struttura quaternaria possono funzionare tra loro in modo indipendente oppure in modo cooperativo; in quest'ultimo caso la funzione di una subunità è dipendente dallo stato funzionale delle altre subunità.

La prima proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria è stata l'emoglobina. Nel 1968 il biochimico Max Perutz riuscì infatti a stabilire che l'emoglobina è costituita da quattro subunità. Le singole subunità, una volta assunte la struttura terziaria, si accoppiano a due a due formando due dimeri.

I due dimeri, si associano tra loro grazie alla formazione di una moltitudine di deboli legami chimici venendo a formare il tetramero (formato appunto da 4 subunità).

Struttura della emoglobina: le quattro subunità che la costituiscono sono rappresentate due in blu e due in rosso.

Il collagene ha invece una struttura quaternaria di tipo fibroso, ideale per fornire resistenza ai tessuti animali. La struttura quaternaria del collagene è costituita da una tripla elica formata da tre lunghe catene polipeptidiche avvolte l'una sull'altra e unite da legami crociati tra i vari amminoacidi.

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