chimica-online.it

Aptoglobina

Che cosa è l'aptoglobina?

Le aptoglobine costituiscono un gruppo di proteine del siero del sangue caratterizzate dalla capacità di legare l'emoglobina.

Più in particolare, le aptoglobine sono glicoproteine - sintetizzate dal fegato - in grado di combinarsi con l'emoglobina libera e trasportarla al sistema reticoloendoteliale. Il complesso aptoglobina-emoglobina e' rimosso rapidamente dal sistema reticolo-endoteliale ed e' metabolizzato ad aminoacidi liberi e ferro in poche ore, rappresentando un mezzo di conservazione del ferro.

Gli studi su queste sostanze hanno condotto a una migliore comprensione della genetica biochimica e dei rapporti intercorrenti fra le aptoglobine e determinate malattie.

Tipologie di aptoglobine

Mediante elettroforesi su gel di amido è stato possibile dimostrare l'esistenza di tre tipi principali di aptoglobine:

  • nel tipo 1-1 c'è una singola banda principale che migra vicino alle ß-globuline;
  • nel tipo 2-2 ci sono tre o più bande sottili che migrano tutte più lentamente dell'aptoglobina 1;
  • nel tipo 2-1 c'è una piccola banda che corrisponde all'aptoglobina 1 e tre o più bande di mobilità minore che non corrispondono alle bande multiple del tipo 2-2.

Studi condotti su numerose famiglie hanno dimostrato che i principali tipi di aptoglobine sono controllati da due geni allelomorfi chiamati Hp1 e Hp2.

Gli individui omozigoti per Hp1 sono di tipo 1-1, quelli omozigoti per Hp2 di tipo 2-2, gli eterozigoti di tipo 2-1.

Da quanto è stato detto si può dedurre che un singolo gene Hp2 induce la sintesi di più proteine e, inoltre, che gli eterozigoti posseggono proteine dotate di mobilità diverse da quelle delle proteine di entrambi gli omozigoti.

La causa di queste singolari osservazioni è apparentemente da identificare con un interessante sistema di polimerizzazione.

L'aptoglobina 1, che ha massa molecolare di circa 85 000 uma, può combinarsi con l'aptoglobina 2, più pesante, ma non polimerizzarsi. Per questo, il siero degli omozigoti per Hp1 contiene una singola banda.

L'aptoglobina 2 può polimerizzarsi e può combinarsi con l'aptoglobina 1. Di conseguenza, nel siero degli omozigoti per Hp2 è presente una serie di polimeri.

Il siero degli eterozigoti contiene combinazioni di ambedue le proteine, oltre a una certa quantità di aptoglobina 1 libera, che migra con la stessa mobilità della banda del tipo 1-1.

Le aptoglobine sono state isolate e purificate. Nella banda dell'aptoglobina 1 sono compresi due distinti tipi di molecole, che possono differire per un singolo amminoacido o per un piccolo numero di amminoacidi.

Le differenze strutturali fra l'aptoglobina 1 e l'aptoglobina 2 sono più complesse.

Valori alti o bassi di aptoglobina nel sangue

Nel sangue di molti neonati non è possibile rilevare presenza di aptoglobina. Nel 1958 è stato reso noto che, in popolazioni dell'Africa occidentale, il sangue di circa il 30% degli individui adulti apparentemente normali conteneva poca aptoglobina o non ne conteneva in quantità rilevabile.

Da allora la mancanza di aptoglobina nel sangue, o anaptoglobinemia, è stata riscontrata, sia pure in minor percentuale, in altre popolazioni. L'assenza di aptoglobina sembra essere dovuta sia a cause geniche sia a cause ambientali.

Anche numerosi stati patologici possono portare alla scomparsa dell'aptoglobina dal siero: ricordiamo, a questo proposito, le anemie emolitiche, varie malattie epatiche e l'eccesso di produzione di estrogeni.

Anche la malaria può portare a una notevole diminuzione dell'aptoglobina durante l'attacco acuto e può farne diminuire il tasso in pazienti con infezione cronica.

Un aumento dell'aptoglobina si verifica invece in un gran numero di malattie caratterizzate da infiammazione, distruzione di tessuti e processi riparativi. In queste malattie l'aptoglobina agisce come una sostanza di natura reattiva nella fase acuta del processo morboso.

Nelle nefrosi, tuttavia, l'aptoglobina nel siero non aumenta, sebbene possa comparire nell'urina.

Studia con noi